4月13日，《自然-通讯》（Nature Communications）在线发表了中国科学院生物物理研究所李梅课题组与英国利物浦大学刘鲁宁课题组、日本理化研究所（RIKEN）生物系统动力学研究中心Shirouzu课题组合作完成的研究论文（Structural basis for the assembly and quinone transport mechanisms of the dimeric photosynthetic RC-LH1 supercomplex）。
　　光合作用将太阳能转化为化学能，为世间万物提供赖以生存的能量和食物，被誉为“地球上最重要的化学反应”。厌氧变形菌光合紫细菌是地球上最早出现的生命之一，也是研究细菌光合作用的理想模式生物。紫细菌光化学反应发生在光化学反应中心（Reaction center，RC）和捕光复合物1（Light-harvesting 1，LH1）形成的超分子光合元件RC-LH1上。RC-LH1由多个αβ-异二聚体组成的LH1天线环绕在RC周围，LH1将激发能量传递给RC，进一步发生光诱导的电荷分离反应，并将电子通过RC-LH1结合的醌分子向下游传递。
　　紫细菌RC的晶体结构在1985年即被解析。然而，RC-LH1的结构研究相对落后，且其组成和结构在不同的光合细菌物种中表现出多样性。在多数红杆菌属（Rhodobacter）中RC-LH1以二聚体形式存在，代表非放氧光合细菌中最大的超分子机器，由于缺乏高分辨率结构信息，其组装过程及其光能和电子传递的分子机制尚不清晰。
　　该研究报道了光合紫细菌Rhodobacter sphaeroides的RC-LH1超复合物的七种不同状态的冷冻电镜结构，包括RC-LH1单体结构（分辨率为2.79Å）、RC-LH1的两种不同状态的双体结构（分辨率为2.74Å和2.90Å）、敲除突变ΔpufX和ΔpufY的单体结构（分辨率为4.20Å和2.86Å），以及ΔpufY的两种不同状态的双体结构（分辨率为3.08Å和3.45Å）（图1）。除3个RC亚基、LH1的α和β亚基、PufX亚基之外，在上述结构中还鉴定出一个全新亚基，命名为PufY。研究首次全面系统地揭示了光合蛋白复合物RC-LH1的二聚体结构，剖析这些三维结构并结合遗传敲除实验和计算机模拟分析技术，阐明了PufX和PufY亚基在维持RC-LH1复合物双体结构和功能完整性中的重要作用，鉴定出该复合物中醌分子的交换途径，提出了二聚体RC-LH1复合物的分步组装过程。
　　该研究揭示了细菌光合复合物在结构层面上的多变性和模块化组装的精细过程以及二聚体RC-LH1发挥光合作用功能的分子机理，这些特性确保了高效的捕光、激发能量转移和电子传递，从而使光合细菌在外界不断变化的环境条件下高效地进行光合作用。
　　研究工作得到国家重点研发计划、国家自然科学基金、中科院战略性先导科技专项（B类）和中科院前沿科学重点研究计划的资助。数据收集和样品分析等工作得到生物物理所生物成像中心/蛋白质科学研究平台等的支持。
　　论文链接 
　　球形红细菌野生型和突变型RC-LH1光合复合物的冷冻电镜结构